Enzim

RANGKUMAN

ENZIM

A. Pengertian Enzim

Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi) adalah senyawa organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan berperan sebagai biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.

B. Tata Nama dan Kekhasan Enzim

a. Tata nama enzim

Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Secara ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai berikut:

1) Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.

2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan substrat dan kedua ditambah dengan –ase yang menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisis. Contoh: heksosa isomerase (subsrat: heksosa dengan reaksi isomerase).

3) Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam tanda kurung di bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-malat:NAD⁺ oksidoreduktase (dekarboksilasi).

4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:

- Digit pertama : kelas tipe reaksi

- Digit kedua : subkelas tipe reaksi

- Digit ketiga : subsubkelas tipe reaksi

- Digit keempat : untuk enzim spesifik

Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:

- Kelas 2 : transferase

- Subkelas 7 : transfer fosfat

- Subsubkelas 1 : alkohol merupakan akseptor fosfat

- Enzim spesifik 1 : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.

b. Kekhasan enzim

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi.Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi.Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.

C. Fungsi dan Cara Kerja Enzim

a. Fungsi enzim

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10⁸sampai 10¹¹ kali lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Peranan enzim dalam reaksi metabolisme adalah sebagai berikut:

1) Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan

menurunkan energi aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.

2) Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola.

b. Cara kerja enzim

a) Kompleks enzim substrat

Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.

1) Lock and key (gembok dan kunci)

2) Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)

Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

b) Persamaaan Michaelis – Menten

Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut :

Enzim (E) + Substrat (S)

kompleks enzim-substrat (ES)

Enzim (E) + Hasil reaksi (P)

D. Penggolongan Enzim

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain.Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peran. Enam golongan enzim tersebut adalah:

1. Oksidoreduktase

Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa ataupun reduksi dengan senyawa lain.

2. Transferase

Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke senyawa lain

3. Hidrolase

Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya

4. Liase

Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi

5. Isomerase

Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan penataan kembali atom yang membentuk suatu molekul

6. Ligase

Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua moekul substrat yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa energi tinggi lainnya.

E. Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:

1) Konsentrasi enzim

2) Konsentrasi Substrat

3) Suhu

4) Ph

5) Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)

6) Zat penggiat (aktivator)

7) Zat penghambat (Inhibitor)

a) Hambatan Revesibel

Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.

- Hambatan bersaing.

- Hambatan tak bersaing

Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di pengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak bersaing).

b) Hambatan tidak reversibel

Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.

- Hambatan Alosterik

Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik.

- Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor) berkompetisi dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.

- Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat inhibitor) berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang disebut sisi alosterik dan menyebabkan sisi aktif berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim.

F. Koenzim

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.

Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut :

1) Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD⁺, NADP⁺_.Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.

2) Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.

3) Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus akil.

4) Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.

5) Tiamin atau vitamin B₁ umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. Kekurangan vitamin B₁ akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang berasal dari vitamin B₁ ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.

6) Vitamin B₆ terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin. Kekurangan vitamin B₆ dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B₆ ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.

7) Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.

8) Vitamin B₁₂ sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin B₁₂ adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.

9) Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. Vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.

LAMPIRAN

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses metabolisme itu sendiri.

Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.

Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki. Namun, karena adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih antara energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.

Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta teratur.

Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. sifat-sifat enzim pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu substrat. Selain sifat, enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi tersendiri. Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu, pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas dalam makalah ini.

1.2 Rumusan Masalah

1. Apa pengertian enzim?

2. Bagaimana tatanama dan kekhasan enzim?

3. Bagaimana fungsi dan cara kerja enzim?

4. Bagaimana cara penggolongan enzim?

5. Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?

6. Apakah pengertian koenzim?

1.3 Tujuan Penulisan

1. Untuk mengetahui pengertian enzim.

2. Untuk mengetahui bagaimana tatanama dan kekhasan enzim.

3. Untuk mengetahui fungsi dan cara kerja enzim.

4. Untuk mengetahui cara penggolongan enzim.

5. Untuk mengetahui faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim.

6. Untuk mengetahui pengertian koenzim.

1.4 Metode Penulisan

Metode yang digunakan oleh penulis dalam penyusunan makalah ini adalah metode kepustakaan yang bersumber dari buku dan internet yang berkaitan dengan permasalahan makalah ini.

BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzim

Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.

Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (kofaktor). Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein, dan merupakan bagian yang paling utama dari enzim. Kofaktor ada yang terikat kuat pada protein (protestik), ada pula yang tidak begitu kuatikatannya (koenzim). Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.

2.2 Tata Nama dan Kekhasan Enzim

a. Tata nama enzim

Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. Secara ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai berikut:

1) Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.

3) Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam tanda kurung di bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-malat:NAD⁺ oksidoreduktase (dekarboksilasi).

4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:

- Digit pertama : kelas tipe reaksi

- Digit kedua : subkelas tipe reaksi

- Digit ketiga : subsubkelas tipe reaksi

- Digit keempat : untuk enzim spesifik

Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:

- Kelas 2 : transferase

- Subkelas 7 : transfer fosfat

- Subsubkelas 1 : alkohol merupakan akseptor fosfat

- Enzim spesifik 1 : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.

Suatu enzim yang mengkatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil atom C ke enam molekul glukosa.

b. Kekhasan enzim

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester.

Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino tertentu sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai enzim. Jadi, walaupun reaksi tersebut berjalan namun tiap enzim hanya bekerja pada satu reaksi. Jadi, kekhasan reaksi bukan disebabkan oleh koenzim tetapi oleh apoenzim.

Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.

Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.

2.3 Fungsi dan Cara Kerja Enzim

a. Fungsi enzim

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10⁸sampai 10¹¹ kali lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Oleh karena itu, enzim mempunyai peranan yang sangat penting dalam reaksi metabolisme. Peranan enzim dalam reaksi metabolisme adalah sebagai berikut:

1) Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.

2) Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya glukosa yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah melebihi keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO₂ dan H₂O. Dengan adanya enzim, glukosa dapat diubah menjadi sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat diedarkan ke seluruh jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk amilum. Dengan mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi hasilnya.

b. Cara kerja enzim

a) Kompleks enzim substrat

Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.

1) Lock and key (gembok dan kunci)

Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, maka bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.

2) Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)

(Sumber: http://josuasilitonga.files.wordpress.com/2010/10/enzim1.jpg?w=468. Diakses pada tanggal 20 Februari 2013)

b) Persamaaan Michaelis – Menten

Enzim (E) + Substrat (S)

kompleks enzim-substrat (ES)

Enzim (E) + Hasil reaksi (P)

Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi substrat [S], maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.

2.4 Penggolongan Enzim

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain. Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama, misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peran. Enam golongan enzim tersebut adalah:

1. Oksidoreduktase

Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa ataupun reduksi dengan senyawa lain.

2. Transferase

Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke senyawa lain

3. Hidrolase

Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya

4. Liase

Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi

5. Isomerase

Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan penataan kembali atom yang membentuk suatu molekul

6. Ligase

Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua moekul substrat yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa energi tinggi lainnya

2.5 Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:

1) Konsentrasi enzim, pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

2) Konsentrasi Substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya kosentrasi kompleks substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.

3) Suhu, pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.

4) pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.

5) Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)

6) Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam alkali tanah, Mn, Mg, dan Cl.

7) Zat penghambat (Inhibitor), yaitu molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan revesibel.

a) Hambatan Revesibel

Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.

- Hambatan bersaing.

Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI) pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi sebagai berikut :

E + S -------------- ES

E + I --------------- EI

Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi ( P).

E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi)

E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)

Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi.

- Hambatan tak bersaing

Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di pengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak bersaing). Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.

E + I ----------- EI

ES + I ------------ ESI

b) Hambatan tidak reversibel

Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna.

8) Hambatan Alosterik

Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat.

- Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor) berkompetisi dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.

2.6 Koenzim

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H^–) yang dibawa oleh NAD atau NADP⁺, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut :

10) Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD⁺, NADP⁺_.Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.

11) Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.

12) Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus akil.

13) Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.

14) Tiamin atau vitamin B₁ umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. Kekurangan vitamin B₁ akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang berasal dari vitamin B₁ ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.

15) Vitamin B₆ terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin. Kekurangan vitamin B₆ dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B₆ ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.

16) Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.

17) Vitamin B₁₂ sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin B₁₂ adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.

18) Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. Vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.

Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada pula koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi.

BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan

1. Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia.

2. Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting dalam reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat (kompleks enzim-substrat).

3. Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme reaksi, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, produk/hasil reaksi, aktivator, dan inhibitor.

4. Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.

5. Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.

3.2 Saran

Dalam pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga cukup sulit untuk memahami materi sebagai bahan makalah. Dan dengan mempelajari makalah yang singkat ini diharapkan kita dapat mengetahui apa itu enzim.

DAFTAR PUSTAKA

Heru Santoso Wahito Nugroho, 2008. Protein dan Enzim, www.heruswn.teach-

nology.com

Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW, 2003, Biokimia Harper, Edisi

XXV, Penerjemah Hartono Andry, Jakarta: EGC

Poedjiadi, Anna dan F. M. Titin Supriyanti. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta:

Universitas Indonesia (UI-Press).

Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah

Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC

http://ira-raners.blogspot.com/2011/05/biokimia-enzim.html. Diakses tanggal 20

Februari 2013.

http://josuasilitonga.wordpress.com/2010/10/07/enzim/. Diakses pada tanggal 21

Februari 2013

Wednesday, April 22, 2015

Enzim

0 comments:

Post a Comment

Popular Posts

Labels

Facebook

Kontak Saya

No. WhatsApp:

Alamat:

Email: